研究室・事務部案内

機能構造計測学研究室

メンバー

教授 藤原 敏道
准教授 児嶋 長次郎
助教 松木 陽

連絡先

Tel 06-6879-8598
Fax 06-6879-8599
E-mail
研究室URL http://www.protein.osaka-u.ac.jp/biophys/bussei.html

研究概要

本研究室は核磁気共鳴（NMR）を用いて、タンパク質などの構造と機能を明らかにすることを目的にしている。NMRはタンパク質の働いている現場を原子の分解能で見ることができる。この特徴を生かして、分子構造を基にした生命の仕組みを解明する。具体的には、生体エネルギー変換、情報変換系における機能発現機構を研究している。これらはいずれも生体膜の関わる超分子システムであることが特徴で、必ずしも今までのNMRが得意とする領域ではない。そこで、高分子量のタンパク質を解析するための溶液NMRの方法論、膜タンパク質をも対象にできる固体NMRによる立体構造解析法の開発を合わせて進めている。これに分子生物学的方法と計算機科学的方法を組み合わせることにより上述の課題に迫る。


<Fig.1>
The solution structures of C-terminal domain of TF1 ε subunit. Left side:
superposition of 20 structures with the lowest target function values in the
presence of ATP for residues 90-131. Right side: those in the absence of ATP.
The backbone heavy atoms are superimposed for the regions
comprising residues 90-102.


<Fig.2>
Structure of the light-harvesting bacteriochlorophyll c assembly in chlorosomes
determined by solid-state NMR. This cylinder with a diameter of 10 nm
contributes to photon absorption and excitation transfer to reaction centers.


<Fig.3>
Two-dimensional 13Cαi+1-13Cαi solid-state NMR spectrum and the determined
structure of membrane-bound mastoparan-X. The distance correlation with
phospholipid indicated that MPX is located at the interface between the
water layer and the hydrophobic domain in the bilayer membrane.

研究課題

1）超分子解析を目指す固体・溶液NMR技術の開発
2）H+-ATP合成酵素の構造解析と機能との相関
3）固体NMRによる膜蛋白質の構造解析

発表論文

1. Structure of the light-harvesting bacteriochlorophyll c assembly in chlorosomes from Chlorobium limicola determined by solid-state NMR. Egawa et al. (2007) Proc. Natl. Acad. Sci. USA 104, 790−795.
2. Detection of peptide−phospholipid interaction sites in bilayer membranes by 13C-NMR Spectroscopy: Observation of 2H/31P-selective 1H-depolarization under magic-angle spinning. Harada et al. (2006) J. Am. Chem. Soc. 128, 10654-10655.
3. Conformational change of H+-ATPase β monomer revealed on segmental isotope labeling NMR spectroscopy. Yagi et al. (2004) J. Am. Chem. Soc. 126, 16632-16638.

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