研究室・事務部案内

蛋白質構造形成研究室

メンバー

教授 後藤 祐児
助教 櫻井 一正
八木 寿梓

連絡先

Tel 06-6879-8614
Fax 06-6879-8616
E-mail
研究室URL http://www.protein.osaka-u.ac.jp/physical/yoeki.html

研究概要

多くの蛋白質はフォールディングすることによって特異的な立体構造を形成し、機能を発揮する。蛋白質のフォールディング反応を明らかにすることは、蛋白質の構造や機能を理解するために必要である。また、フォールディングの異常により、蛋白質がアミロイド線維として生体中に蓄積することと相関するアルツハイマー病やプリオン病は、フォールディング病とも呼ばれ、詳しい病因の解明が待たれている。当研究部門では、核磁気共鳴、円二色性、赤外吸収などの分光手段と、熱量計測や分析用超遠心などの手法によって、蛋白質の溶液中での構造と構造安定性、フォールディング反応の機構、アミロイド線維の構造と形成機構を研究している。


<Fig.1>
The AFM image of β2-microglobulin amyloid fibrils.


<Fig.2>
The developed system for the single molecule
observations of protein folding dynamics.

研究課題

1）高速ミキサーと一分子観察法を使ったフォールディング初期過程の解明
2）βラクトグロブリンの構造とフォールディング反応
3）アミロイド線維の構造と形成反応
4）フェレドキシンNADP+還元酵素の構造安定性とフォールディング反応

発表論文

1. A rapid flow mixer with 11-μs mixing time microfabricated by a pulsed-laser ablation technique: observation of a barrier-limited collapse in cytochrome c folding. Matsumoto, S. et al. (2007) J. Aml.Chem. Soc. 129, 3840-3841.
2. Promiscuous binding of ligands by β-lactoglobulin involves hydrophobic interactions and plasticity. Konuma, T. et al. (2007) J. Mol. Biol. 368, 209-218.
3. 3D structure of amyloid protofilaments of β2-microglobulin fragment probed by solid-state NMR. Iwata, K. et al. (2006) Proc. Natl. Acad. Sci. USA 103, 18119-18124.
4. Flow-induced alignment of amyloid protofilaments revealed by linear dichroism. Adachi, R. et al. (2007) J. Biol. Chem. 282, 8978-8983.
5. Cores and pH-dependent dynamics of ferredoxin-NADP+ reductase revealed by hydrogen/deuterium exchange. Lee, Y. H. et al. (2007) J. Biol. Chem. 282, 5959-5967.

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