研究室・事務部案内

構造プロテオミクス研究系

メンバー

准教授 池上 貴久
助教 三村 直稔
奥村 明子
李　映昊

連絡先

Tel 06-6879-8598
Fax 06-6879-8600
E-mail
研究室URL http://www.protein.osaka-u.ac.jp/rcsfp/structure/nmr/index_jap.html

研究概要

NMRは動的性質を含めた蛋白質の立体構造を原子の単位で見ることができる分光器である。そのため、NMRから得られる情報は多義に渡っている。当グループでは、おもに、蛋白質の立体構造を核磁気共鳴（NMR）を利用して決定している。しかし、立体構造の決定はNMRの使用法の一部に過ぎず、他には例えば、ある蛋白質が他の蛋白質あるいは基質とどのように相互作用しているかを構造的に解析している。抗癌剤などとの相互作用の解析は、創薬の開発につながる。また、生物時計に関する蛋白質では、それらの相互作用を実時間で検出できる。さらに、比較的遅めの運動であるマイクロ秒、ミリ秒の程度のダイナミクスを解析することによって、活性との相関を議論している。また、神経型一酸化窒素合成酵素（nNOS）の活性調節機構を調べるため、nNOSと複合体を形成する蛋白質を同定し、その結合の様式をNMRにより解析している。


<Fig.1>
The 800MHz NMR machine containing a superconducting magnet and
cryogenic probe. Its sensitivity amounts to about 10-times that exhibited by a
normal 400MHz machine. The machine is therefore used for diluted samples
within a shorter period, and for isotopically non-labeled samples.


<Fig.2>
Estimation of the dihedral angles of the main-chain from the cross-correlated
relaxation rates between CαHα and NH. The ratio of the peak intensity for the
cross-correlated spectrum (right) to that for the reference spectrum (left) is a
function of the associated dihedral angle ψ.

研究課題

1）蛋白質の立体構造および運動性の解析
2）蛋白質と基質との相互作用の解析
3）関連するNMRの方法論の開発（交差相関緩和や交換速度の解析など）
4）神経型一酸化窒素合成酵素（nNOS）と相互作用する蛋白質との複合体の構造解析

発表論文

1. Structure of the cadherin-related neuronal receptor/ protocadherin-alpha first extracellular cadherin domain reveals diversity across cadherin families. Morishita, H. et al. (2006) J. Biol. Chem. 281, 33650-33663.
2. Orexin-A is composed of a highly conserved C-terminal and a specific, hydrophilic N-terminal region, revealing the structural basis of specific recognition by the orexin-1 receptor. Takai, T. et al. (2006) J. Pept. Sci. 12, 443-454.
3. Identification of the substrate interaction region of the chitin-binding domain of Streptomyces griseus chitinase C. Akagi, K. et al. (2006) J. Biochem. 139, 483-493.

▲ページ先頭へ戻る