蛋白質結晶学研究室

メンバー

教授 栗栖 源嗣
准教授 田中 秀明
助教  

連絡先

電話番号 06-6879-8605
ファックス番号 06-6879-8606
メールアドレス
URL http://www.protein.osaka-u.ac.jp/crystallography/

研究概要

当研究室は,蛋白質結晶学の手法で蛋白質複合体の立体構造を解析し,結晶構造に基づいて生命機能を理解しようという研究室です。精製・結晶化した蛋白質の構造を解析することで,全ての生命現象を理解できるとは思いませんが,生命が持つ基本的な反応系,例えば「呼吸」,「光合成」,「生体運動」などに限って考えた場合,その働きは複合体蛋白質の結晶構造を基に理解することができます。今にも回り出しそうな状態で構造解析された F1-ATPase の結晶構造(1998年ノーベル化学賞)などはその良い例でしょう。現在の研究室では「光合成生物」「エネルギー変換」「生体超分子」をキーワードに,以下のような研究プロジェクトを進めています。

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Fig. 1: Crystal structure of the hetero-tetrameric catalytic component NB-protein of DPOR (Dark-operative Protochlorophyllide OxidoReductase). The [4Fe-4S] clusters are shown in CPK model, and the Pchlide molecules in stick model. The BchN and BchB subunits in one dimer are colored in green and blue (Nature 456, 110-114, 2010).
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Fig. 2: Overall structure of the cytoplasmic dynein motor domain depicted with the model of a microtubule.The force-generating rod-like linker, the ATP-hydrolyzing ring and the dynein specific C-sequence units are located sequentially from the N-terminus. Characteristic Y-shaped structure called “stalk and strut coiled-coils” are inserted into the AAA4 and AAA5 modules (Nature 484, 345-350, 2012).

研究課題

  1. 光合成エネルギー変換とそれに関連したレドックス代謝ネットワークの構造基盤解明
  2. 巨大分子モーターダイニンの構造解析
  3. 生体超分子複合体 Vault の高分解能構造解析

発表論文

  1. The Structure of Rat Liver Vault at 3.5 Angstrom Resolution. Tanaka, H. et al., (2009) Science 323, 384-388.
  2. X-ray crystal structure of the light-independent protochlorophyllide reductase. Muraki, N. et al., (2010) Nature 465, 110-114.
  3. The 2.8 Å crystal structure of the dynein motor domain. Kon, T. et al., (2012) Nature 484, 345-350