蛋白質有機化学研究室

メンバー

教授 北條 裕信
准教授 川上 徹
助教 朝比奈 雄也

山田雅司

 

連絡先

電話番号 06-6879-8601
ファックス番号 06-6879-8603
メールアドレス
URL http://www.protein.osaka-u.ac.jp/organic/index.html

研究概要

私たちの研究室では、有機化学を駆使して蛋白質を作り、その機能を調べる研究をしています。生物に依存しない化学合成におい ては、天然にないアミノ酸や、蛋白質の特定の部位に標識となる物質を自在に導入することができます。これらの合成蛋白質を用いれば、天然蛋白質を用いる従 来の研究手法ではわからなかった生命現象が明らかにできるのではないかと期待しています。

そこで、ペプチド同士を効率的に縮合して蛋白質へと導くライゲーション法と呼ばれる方法の開発を中心テーマとして研究を進めています。また、得られたタンパク質の構造、機能を明らかにする研究も同時に進めています。

 

研究課題

  1. 合成ブロックの調製法、縮合反応のデザイン、中間体ペプチドの精製法など蛋白質合成法に関する総合的研究
  2. 膜蛋白質の合成化学的研究
  3. 修飾ヒストンの合成法ならびに修飾と機能の相関関係の研究
  4. 膜蛋白質関連ペプチドを用いた機能発現メカニズムの解明
  5. 蛋白質への部位選択的標識導入法の開発

発表論文

  1. Peptidyl N-alkylcysteine as a peptide thioester surrogate in the native chemical ligation.Y. Asahina, K. Nabeshima, H. Hojo,Tetrahedron Lett. 2015, 56, 1370-1373.
  2. Recent progress in the chemical synthesis of proteins. H. Hojo, Curr Opin Struct Biol., 2014, 26, 16-23.
  3. Enhancement in the Rate of Conversion of Peptide Cys-Pro esters to Peptide Thioesters by Structural Modification. T. Kawakami, A. Kamauchi, E. Harada, S. Aimoto. Tetrahedron Lett. 2014, 55, 79-81
  4. Coupling of transmembrane helix orientation to release of the juxtamembrane region from the membrane surface in FGFR3. H. Tamagaki, Y. Furukawa, R. Yamaguchi, H. Hojo, S. Aimoto, S. O. Smith and T. Sato. Biochemistry, 2014, 53, 5000-5007
  5. Transmembrane helix orientation influences membrane binding of the intracellular juxtamembrane domain in Neu receptor peptides. Matsushita,C., Tamagaki, H., Miyazawa, Y., Aimoto, S., Smith S. O., and Sato, T. (2013) Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 110,1646-1651.
  6. Sequential Peptide Ligation by Combining the Cys-Pro Ester (CPE) and Thioester Methods and its Application to the Synthesis of Histone H3 Containing a Trimethyl Lysine Residue. T. Kawakami, Y. Akai, H. Fujimoto, C. Kita, Y. Aoki, T. Konishi, M. Waseda, L. Takemura, S. Aimoto. Bull. Chem. Soc. Jpn. 2013, 86(6), 690-696.