蛋白質構造形成研究室

メンバー

教授 後藤 祐児
講師 李 映昊
助教 宗 正智

 

連絡先

電話番号 06-6879-8614
ファックス番号 06-6879-8616
メールアドレス
URL http://www.protein.osaka-u.ac.jp/physical/yoeki.html

研究概要

くの蛋白質はフォールディングすることによって特異的な立体構造を形成し、機能を発揮する。蛋白質のフォールディング反応を明らかにすることは、蛋白質の構造や機能を理解するために必要である。また、異常なフォールディングをした蛋白質が、アミロイド線維として生体中に蓄積するアルツハイマー病やプリオン病は、フォールディング病とも呼ばれ、蛋白質の構造に基づく病因の解明が必要である。当研究室では、核磁気共鳴、蛍光、円二色性などの分光法や、熱量計測や分析用超遠心など物理化学測定、全反射蛍光顕微鏡といった手法によって、蛋白質の構造と安定性、フォールディング反応の機構、アミロイド線維の構造と形成機構を研究している。さらに、超音波によるアミロイド線維形成の制御の研究も行っている。

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図1: ウシβラクトグロプリンのフォールディング過程

 

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図2: FNR 構造揺らぎの酵素活性への寄与の機構
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図3: アミロイドβが形成するアミロイド繊維の全反射蛍光顕微鏡像

 

研究課題

  1. フォールディング過程の観察
  2. 蛋白質の構造安定性と揺らぎの解析
  3. アミロイド線維の構造と形成反応

発表論文

  1. Ultrasonication-Dependent Acceleration of the Formation of Amyloid Fibrils. So et al. (2011) J Mol. Biol. 412, 568-77.
  2. A Binding Energetics of Ferredoxin-NADP+ Reductase with Ferredoxin and Its Relation to Function. Lee et al. (2011) ChemBioChem 12, 2062-2070.
  3. A Circumventing Role for the Non-Native Intermediate in the Folding of β-Lactoglobulin. Sakurai et al. (2011) Biochemistry 50, 6498-6507.
  4. Hexafluoroisopropanol induces amyloid fibrils of islet amyloid polypeptide by enhancing both hydrophobic and electrostatic interactions. Yanagi et al. (2011) J. Biol. Chem. 286, 23959-23966.
  5. Destruction of amyloid fibrils of keratoepithelin peptides by laser irradiation coupled with amyloid-specific thiofravin T. Ozawa et al. (2011) J. Biol. Chem., 286, 10856-10863.