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Press Release:ヒトの健康に重要な染色体の末端領域の新機能を発見!”Shugoshin2″

《染色体末端領域の新たな機能の発見》 モデル生物である分裂酵母を用いて、生命維持に必須の役割を果たす「テロメア」と呼ばれる領域に隣接する「サブテロメア」領域に「シュゴシン(守護神)」と呼ばれる蛋白質が結合することによって、サブテロメアに存在する遺伝子群の発現が正常に維持されていることを発見しました。

“Most-downloaded Publication Award Q3 2015″を受賞!極低温ヘリウムガス循環による多次元高分解能固体NMRの高感度化

約30Kの極低温で、多次元高分解能固体NMRを約10倍高感度化する実験法を開発しました。従来は、高価な液体ヘリウムを気化させて実験を行っていたため、実用性が低く不安定であり、実験時間を要する多次元NMR法を極低温で行うことは困難でした。本研究では、ヘリウムを消費することなく、安定して極低温実験を行うプローブを開発し、蛋白質の多次元固体NMRに応用できることを実証しました。これは、DNP超偏極法とも組み合わせることで、NMR感度の10000倍の向上も可能になる画期的な発見です。本方法は、JEOL RESONANCE社と特許を取得しました。

蛋白質研究教育支援事業について

蛋白質研究所では、教育研究活動のさらなる充実を図るため、今般、「蛋白質研究教育支援事業」基金を、大阪大学未来基金に立ち上げました。

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塩基解像度での5-ヒドロキシメチル化部位の解析に、酸化反応を用いた新手法を開発しました。

生体内で、5メチルシトシン(5mC)は、ten-eleven translocation (TET)酵素により酸化され、5ヒドロキシメチルシトシン(5hmC) 、5-フォルミルシトシン(5fC)、さらには5-カルボキシシトシンになります。これらの酸化物は、DNAのメチル化を除去する過程に関与するといわれ、遺伝子発現制御にも関与すると考えられています。

SACLAでタンパク質の硫黄原子を利用した結晶構造の決定に成功 -創薬ターゲットとなる多様なタンパク質の未知な立体構造の解析が可能に-

X線自由電子レーザー(XFEL)施設「SACLA」のX線レーザーを用いた「連続フェムト秒結晶構造解析(SFX)」(1フェムト秒は1,000兆分の1秒)と呼ばれる手法により、タンパク質が持つ硫黄原子を利用した結晶構造の決定に成功しました。SACLAのX線レーザーを用いたSFXでは、これまで課題だった試料の放射線損傷が起こることなく、マイクロメートル(μm)サイズかそれ以下のタンパク質微小結晶でも立体構造が決定できます。

CSD・GOLDのアカデミックライセンス保持者はケンブリッジ結晶学データセンターの全ソフトウェアへ無料アクセス可能に~化学研究の全分野で利用価値のあるデータベースの利用範囲が拡大~

化学情報協会ならびに大阪大学蛋白質研究所は、化学分野における国際的なデータベース活用において連携を行っているケンブリッジ結晶学データセンター(Cambridge Crystallographic Data Centre, CCDC) が発表したプレスリリースを受けて、国内向けに次のとおり、お知らせいたします。